Биологичната роля на аминокиселини и техните приложения

Какво е биологичната роля на аминокиселини? Нека се опитаме заедно да намерите отговор на този въпрос. Идентифициране структурни характеристики на клас органични съединения, техните химични свойства, основната област на приложение.

историческа информация

Първо отворен амино киселина глицин е. Неговите 1820 godu синтезирани чрез киселинна хидролиза на желатин. изведената аминокиселинна състава на молекулата на протеин е само средата на миналия век, беше след това разкрива амино киселина - треонин.

основни функции

В момента има около 300 аминокиселини, които изпълняват различни функции в тялото.

Каква е основната биологична роля на аминокиселини? Двадесет от тях се считат стандарт (протеиногенни), защото те са част от сърцевината на протеиновите молекули.

Тези съединения са част от някои протеини. Oksiprilin основа на колаген, еластин, образуван дезмозин.

Те могат да бъдат междинни съединения при метаболитни процеси. Такава е функцията на цитрулин, орнитин.

Биологичната функция на аминокиселините и синтеза на нуклеотиди, полиамиди. въглеродната верига на съединенията, използвани за образуване на други органични вещества:

• Глюкозата се синтезира от гликогенни аминокиселини;
• Липидите са оформени кетогенна съединения.

Биологичната роля на аминокиселини е възможността за тяхното използване за определяне на функционални групи. Цистеин се използва за идентифициране на сулфатна група. Аспартат се използва за идентифициране на амино групата.

номенклатурни функции

Как правилно да се идентифицират аминокиселини? Структурата, класификация, се считат за биологичната роля на тези съединения, дори и в план на курса.

Аминокиселините са производни на карбоксилни киселини в състава на която един водороден атом е заместен с амино група.

В зависимост от местоположението на функционалните групи в едно съединение може да бъде няколко изомери. Химиците използват само три различни номенклатурни: рационално, тривиално, систематично.

Trivial имена от тези съединения са свързани с източник, от който те са били изолирани. Серин включен в копринен фиброин, глутамин е намерена в глутен зърнени култури. Цистин присъства в камъни в пикочния мехур.

Рационално име се свързва с производно на карбоксилна киселина, и съкращението използва за определяне на местоположението на последователност на аминокиселини в протеин молекула. В биохимия са тривиални наименования и съкращения на тези съединения.

класификация на аминокиселини

За да се разбере какво биологичната роля на аминокиселини и тяхното приложение, ще живеят по класификацията на тези видове органични съединения.

В момента няколко вида класификация:

• от радикал;
• по степен на полярност;
• на изпълнение синтез в организма.

Според радикал структура различните видове аминокиселини изолирани в органичната химия.

На алифатни съединения могат да съдържат един карбоксил и амино група, в който случай те са monoaminokarbonovymi съединения.

Когато две аминогрупи СООН и аудио материали се наричат monoaminodikarbonovymi вещества.

Също така секретират diaminomonocarboxylic и diaminodikarbonovye форма аминокиселина.

Цикличните видове не се различават само по броя на циклите, но също така им качествен състав.

Чрез Lehninger, аминокиселините са разделени в четири групи според особеностите на въглеводороден радикал реакцията с вода:

• хидрофобен;
• хидрофилен;
• отрицателно - заредена;
• положително заредени.

В зависимост от способността за синтезиране на аминокиселина в човешкото тяло секретират от съществено значение (акт с храна), и взаимозаменяеми видове.

биологичната роля на алфа-амино киселина е доказано от многобройни научни експерименти.

физични свойства

Аминокиселините се характеризират? Номенклатура, имоти и биологична роля на тези съединения се предлагат на възпитаници на училища в единен държавен изпит по химия. Тези органични киселини са лесно разтворими във вода, имат висока точка на топене.

Тяхната оптична активност се дължи на присъствието в молекулите на асиметричния въглероден атом (единственото изключение е глицин). Ето защо е установено на L- и D-стереоизомери на аминокиселини.

Изомерите на L-серия намерени в състава на животински протеин. Стойността на индекса на водород на тези съединения е в интервала 5,5-7.

химични свойства

Помислете по-амино киселини. Структура, химични свойства, биологична роля на тези органични вещества трябва да знаете.

Спецификата на химичните свойства на аминокиселините се крие в тяхната двойственост. Амфотерно причина е наличието на две функционални групи на тези органични киселини.

Наличието на карбоксилна група СООН дава тези съединения киселинен характер. Те лесно реагират с активните метали, основни оксиди, алкални. Също така, киселинните свойства на тези органични съединения са представени в реакцията на естерификация (с алкохоли до образуване на естери).

Аминокиселините могат също да реагират с химически солите, образувани от слаби неорганични киселини. Като пример за такава реакция може да се счита взаимодействието на аминокиселините с карбонати и бикарбонати.

Основната имоти от този клас са с аминокиселини способност да реагират с други киселини в амино група. В тази форма на солта.

Биологичната роля на декарбоксилиране на аминокиселини, които образуват неутрална среда, която е напълно безопасно за живия организъм.

Нинхидрин тест може да открие аминокиселини в разтвор. Същността на реакцията е, че безцветен разтвор на нинхидрин във взаимодействието с аминокиселина ще кондензира под формата на димер чрез азотен атом, който е разцепен от амино група на съответната киселина.

Получената пигмент има червеникав цвят допълнение filoletovy, декарбоксилиране на аминокиселини се появява, което води до образуването на определен алдехид и въглероден монооксид (4).

Това нинхидрин реакция се използва от биолози в анализ на първичната структура на протеиновите молекули. Според интензивността на цвета може да се установи количествено съдържание аминокиселина в първоначалния разтвор, следователно подобен анализ е уместно при идентифицирането концентрация аминокиселина.

специфични реакции

Аминокиселините, различни от карбоксилните и аминогрупите на, могат да съдържат допълнителни функционални групи. За тяхното определяне в изследователските лаборатории извършват качествени реакции.

Аргинин може да бъде идентифициран в сместа чрез извършване на качествен Sakaguchi реакция (гуанидин група). Цистеин може да бъде определена от Foll, специфичен за SH-групи.

нитриране (ksantoproteinovaya реакция) реакция позволява да се потвърди наличието на смес от ароматни аминокиселини. Millon реакцията е за откриване на хидроксилна група в ароматния пръстен на тирозин.

Характеристики на пептидната връзка

Какво характеризира сяра аминокиселини? Тяхната биологична роля е свързана с образуването на молекули на пептиди. При взаимодействието между молекула множествена аминокиселина се отцепва водни молекули и аминокиселинни остатъци чрез пептид (амид) връзка за образуване пептиди.

Броят на аминокиселинни остатъци, които формират полипептид варира значително. Тези пептиди, които съдържат не повече от десет аминокиселинни остатъци, посочени като олигопептиди. Името на получените съединения често са указват броя на аминокиселинни остатъци.

Ако съставът на вещество, съдържащо повече от десет аминокиселинни остатъци, съединенията се наричат полипептиди. За тези съединения, които включват тези повече от петдесет аминокиселинни остатъци, продукт на синтеза на протеин, наречен.

По този начин, glyukagen хормон, в чиято структура има 29 аминокиселини, които биолози наричат хормон. Аминокиселинните остатъци, започващи мономери считат органични киселини, които са образувани от протеинов съединение.

Аминокиселинният остатък, който се записва в ляво, има амино група, наречен N-терминален фрагмент, като карбоксилна група, съгласно С-терминал, обикновено е написано отдясно.

Когато именуване полученият полипептид се използват амино киселинни съкращения, от който е оформена. Например, ако взаимодействието присъстваха глицин, серин, аланин, получен трипептид ще прочете glitsilserilalanin.

Значението на някои аминокиселини

Глицин (аминооцетна киселина) е донор на въглеродни фрагменти, които са необходими за образуването на хемоглобин, пирол, холин, нуклеотиди, както и за синтез на креатин.

Серин присъства в активните места на ензими. се изисква Тази аминокиселина за фосфорен процеса синтез (естествен млечен казеин).

Гликогенни киселина, необходима за да се образува вторична, третична структура на молекулата на протеин. Това съединение е най-реактивна функционална група, така че веществото лесно претърпява процеси редукция на оксидирането, се свързва тежките метали като неразтворими съединения. Именно тя служи като сулфат група донор, търсенето на синтезата на съдържащи сяра вещества.

заключение

Аминокиселините са амфотерни органични съединения, които имат биологична значимост. Това аминокиселинни остатъци в процеса на синтез образуват последователност, която е първичната структура на протеиновите молекули. В зависимост от това как точно подредени фрагменти аминокиселинни синтезирани протеини, специфични за всеки жив организъм.