ОбразуванеСредно образование и училищата

Каква е функцията на ензима протеин? Функцията ензимна на протеини: примери

Работата на нашето тяло - един много сложен процес, в който участват милиони клетки, хиляди различни вещества. Но има една област, която е изцяло зависима от специфичните протеини, без които животът на хората или животните ще бъдат напълно невъзможно. Както вероятно се досещате, ние говорим сега за ензимите.

Днес ще се спрем на ензимната функция на протеини. Това е важна област на биохимията.

Тъй като основата на тези вещества са предимно протеини, тогава те могат да се считат от тях. Трябва да знаете, че за първи път ензими са били открити в 30-те години на 19-ти век, само на учените взели повече от един век, за да се стигне до повече или по-единно определение за тях. И така, какво функция се изпълнява от протеинови ензими? На тази, както и на тяхната структура и реакции на примерите ще научите от тази статия.

Трябва да се разбере, че не всеки протеин може да бъде ензим, дори и на теория. Кълбовидните протеини само образуват способни проявяващи каталитична активност по отношение на други органични съединения. Както с всички природни съединения в този клас, ензими са съставени от аминокиселинни остатъци. Имайте предвид, че ензимната функция на протеини (примери за които ще бъдат в статията) може да се извършва само от един чиято молекулна маса е по-малък от 5000.

Какво е ензим, съвременната дефиниция

Ензимите - на катализатор на биологичен произход. Те имат способността да се ускори реакцията, поради близък контакт между реагентите (субстрати). Може да се каже, че ензимната функция на протеини - процес някои катализа от биохимични реакции, които са уникални за жив организъм. Само малка част от тях могат да бъдат възпроизведени в лабораторията.

Трябва да се отбележи, че в тази област не е имало някакъв пробив през последните години. Учените са постепенно се доближават до създаването на изкуствени ензими, които могат да се използват не само за икономически цели, но също лекарство. Той е разработен ензими, които могат ефективно да унищожат дори малки области на зараждащата рак.

Кои части на ензима, пряко участващи в реакцията?

Имайте предвид, че при контакт с подложката не включва цялото тяло на ензима, но само малка част от който се нарича с активната зона. Това е основната им свойство на допълване. Тази концепция предполага, че ензимът е идеално подхожда за подложката под формата и техните физични и химични свойства. Можем да кажем, че функцията на ензимите в този случай е, както следва:

  • Тяхната вода слиза от повърхността на черупката.
  • Има известна деформация (поляризация, например).
  • След това те са подредени по специален начин в пространството, докато се движи по-близо един до друг.

Тези фактори водят до ускоряване на реакцията. Сега, нека да се направи сравнение между ензимите и неорганични катализатори.

сравни ефективността на

ензими

неорганични катализатори

Ускоряване на права и обратна реакция

едни и същи

едни и същи

Специфична (допълване)

Подходящ само за конкретен тип материал, с висока специфичност

Може да бъде универсален, ускоряване на няколко подобни реакции

скорост на реакция

Увеличаване на интензивността на реакцията на няколко милиона пъти

Ускоряването на стотици и хиляди пъти

Реакция на топлина

Реакцията продължава до "не", защото на пълно или частично денатуриране на протеини, участващи в нея

При нагряване, повечето каталитични реакции многократно ускорени

Както можете да видите, ензимната функция на протеини изисква специфичност. Сама по себе си ще добавя, че много от тези протеини имат също видово специфични. Казано по-просто, човешките ензими едва подходящ за морско свинче.

Важна информация за структурата на ензимите

Структурата на тези съединения се изолира веднага три нива. Първичната структура може да бъде идентифициран от аминокиселинни остатъци, които са част от ензимите. Тъй като ензимна функция на протеини, примери за които ние многократно цитирани в тази статия, могат да се извършват само от определени категории съединения, да ги идентифицира точно на тази основа е съвсем реална.

Що се отнася до средно ниво, аксесоар към нея се определя с помощта на допълнителни видове връзки, които могат да възникнат между тези аминокиселинни остатъци. Това съобщение водород, електростатични, хидрофобна, и Ван дер Ваалсови взаимодействия. В резултат на напрежението, които причиняват тези връзки в различни части на ензима произведени α-спирала, цикълът и бета-нишки.

Третичната структура е резултат от факта, че относително големи порции от полипептидната верига просто пъти. Получените нишки са наречени домейни. Накрая, окончателното оформяне на тази структура се извършва само след стабилна взаимодействие установено между различни домейни. Трябва да се помни, че образуването на домейните се развиват в един напълно независим начин от друг.

Някои характеристики на домейни

Типично, веригата на полипептид, от който те се образуват, се състои от приблизително 150 аминокиселинни остатъци. Когато домени взаимодействат един с друг, образува глобули. Тъй като функцията се изпълнява от ензимни активни сайтове, базирани на тях, трябва да се разбере значението на този процес.

Самата домен се характеризира с факта, че между аминокиселинните остатъци в структурата си има множество взаимодействия. Техният брой е по-висока за тези реакции между самите домени. Следователно, кухината между тях относително "уязвими" за действия на различни органични разтворители. Обемът от порядъка на 20-30 кубичен ангстрьома, който отговаря на няколко водни молекули. Различни домени често имат напълно уникална триизмерна структура, която е свързана с изпълнението на напълно различни функции.

активните сайтове

Като правило, активните центрове са разположени точно между домени. Съответно, всеки от които играе много важна роля в хода на реакцията. Благодарение на това споразумение от домейните намерена значителна гъвкавост, мобилност в областта на ензима. Това е изключително важно, тъй като функцията на ензимната се извършва само тези съединения, които могат подходящо да променят своята пространствено положение.

Между дължина полипептид връзка в тялото на ензима, и от това колко сложни функции те извършват, съществува пряка връзка. Усложнение роля както постигнато чрез образуване на активното място на реакцията между каталитичния домен и поради образуването на изцяло нови области.

Някои протеини, ензими (примери - лизозим и гликоген) може да варира значително в размер (129 и 842 аминокиселинни остатъци, съответно), въпреки че реакцията се катализира разцепването на химични връзки от същия тип. Разликата е, че по-масивни и големи ензими са в състояние да контролира по-добре своята позиция в пространството, което осигурява по-голяма стабилност и скорост на реакцията.

Основната класификация на ензими

В момента приети и широко разпространена в света е стандартната класификация. Според нея, тя стои шест основни класове, със съответните подгрупи. Ние считаме, че само основните. Ето кои са те:

1. Оксидоредуктази. Функцията на ензими в този случай - стимулиране редокс реакции.

2. трансферази. Може да изпълнява субстрати трансфер между следните групи:

  • One-въглеродни единици.
  • Останки от алдехиди и кетони.
  • Ацилните и гликозилови компоненти.
  • Алкил (по изключение не може да понесе СН3) остатъци.
  • Азотни основи.
  • Групи, съдържащи фосфор.

3. хидролази. В този случай ензимната функция е да разцепва протеините на следните видове съединения:

  • Естери.
  • Гликозиди.
  • Естери и тиоестери.
  • тип пептидни връзки.
  • Отношения CN (с изключение на същия пептид).

4. лиази. Са способни да откъсвайки групи с последващо образуване на двойна връзка. Освен това, може да изпълнява обратната процеса: свързваща избрани групи двойни връзки.

5. изомерази. В този случай ензимната функция на протеини се усложнява изомерни реакции катализа. Тази група включва следните ензими:

  • Рацемаза, епимеразната.
  • Tsistransizomerazy.
  • Вътрешномолекулни оксидоредуктази.
  • Вътрешномолекулни трансферази.
  • Вътремолекулната лиаза.

6. лигази (иначе известни като синтетаза). Те се използват за разделяне на ATP, докато формиране някои връзки.

Лесно е да се забележи, че ензимната функция на протеини е изключително важно, тъй като те са до известна степен контрол почти всички от реакциите, които се провеждат всяка секунда в тялото си.

Остава на ензима след взаимодействието със субстрата?

Често, ензимът е протеин кълбовидни произход, активният център на която се представлява от същите аминокиселинни остатъци. Във всички други случаи, в централната част здраво свързан с него протезна група или коензим (АТР, например), връзката е много по-слаба. Катализатор нарича холоензим, и остатък след отстраняване на образувания АТР апоензим.

Така, съгласно този игрални ензими са класифицирани в следните групи:

  • Обикновено хидролаза, лиаза и изомераза, които по принцип не съдържат коензим база.
  • Ензимни протеини (примери - някои трансаминаза), съдържащи протезна група (липоева киселина, например). Тази група включва много от пероксидаза.
  • Enizmy за които необходима регенерация коензим. Те включват кинази, както и повечето от оксидоредуктази.
  • Други катализатори, съставът на който все още не е напълно изяснен.

Всички вещества, които са част от първата група, са широко използвани в хранително-вкусовата промишленост. Всички други катализатори изискват много специфични условия за неговото активиране, и затова работят само в тялото, а в някои лабораторни експерименти. Така, функцията ензимната - това е много специфична реакция, която се състои в стимулиране (каталитичен) реакции при някои видове добре определени условия на човешко или животинско тяло.

Какво се случва в активната зона, или защо ензими работят толкова ефективно?

Ние многократно заяви, че ключът към разбирането на ензимна катализа е създаването на активния център. Той е там, че специфичното свързване на субстрата, което в такива условия са много по-активни реагира. За да можете да се разбере сложността на реакциите се провеждат там, дайте един прост пример, за да се случи глюкоза ферментация, е необходимо веднъж на 12 ензими! Еднакво трудно взаимодействие става възможно само поради факта, че протеин, който изпълнява ензимната функция има висока степен на специфичност.

Видове ензими специфичност

Това е абсолютно. В този случай, спецификата е показан само един, строго определен тип ензим. Така, уреаза взаимодейства само с карбамид. С лактоза мляко, тъй като влиза в реакция при всякакви условия. Това е, което функция се изпълнява от протеини, ензими в организма.

В допълнение, групата не е необичайно абсолютна специфичност. Както може да бъде разбрано от името, в този случай има "възприемчивост" строго към клас органични съединения (естери, включително комплексни алкохоли или алдехиди). Например, пепсин, който е един от ключовите ензими на стомаха, само показва специфичност за хидролиза на пептидни връзки. Алкохол дехидрогеназа взаимодейства единствено с алкохоли и не laktikodegidraza разделят нещо различно от алфа-хидрокси киселини.

Това се случва също, че ензимната функция характеристика на специална група от съединения, но при определени условия, ензимите могат да действат по съвсем различен от тяхната основна "цел" на дадено вещество. В този случай, катализаторът "тенденция" за определен клас вещества, но при определени условия може да се отцепи и други съединения (не непременно еквивалентни). Въпреки това, в този случай, реакцията ще отиде много по-бавно.

Широко известен за способността на трипсин да действа на пептидни връзки, но малко хора знаят, че този протеин, който изпълнява функцията на ензима в стомашно-чревния тракт, може да взаимодейства с различни естерни съединения.

И накрая, има спецификата на оптичната. Тези ензими могат да взаимодействат с голямо разнообразие от вещества изброим изцяло, но само при условие, че те имат ясно определени оптични свойства. По този начин, ензимната функция на протеини в този случай е много подобен на принципа на действие не е ензими, катализатори и неорганичен произход.

Кои фактори определят ефективността на катализа?

Днес се смята, че фактори, които определят изключително висок коефициент на полезно действие на ензими са:

  • концентриране ефект.
  • ефект пространствена ориентация.
  • Универсалността на активното реакция център.

Като цяло, ефектът на концентрацията вещество, което не се различава от тази в неорганични реакциите на катализа. В този случай, концентрацията на такъв субстрат, който е няколко пъти по-голяма от подобна стойност за всички други неща, обемът на разтвора в активния център. В центъра на реакционната селективно сортира молекулни вещества, които трябва да реагират един с друг. Не е трудно да се отгатне, че този ефект води до увеличаване на скоростта химическа реакция с няколко порядъка.

Когато стандартен химичен процес се извършва, е изключително важно, която е част от взаимодействащите молекули ще се сблъскват една с друга. Просто казано, същността на молекулата в момента на сблъсъка трябва стриктно да се ориентират един спрямо друг. Поради факта, че се извършва по принуда, тогава всички участващи компоненти са разположени в определен ред, реакцията на катализа се ускорява от около три определения на такъв ред в активния център на ензима.

Съгласно мултифункционалност в този случай се отнася до свойство на всички компоненти на активното място в същото време (или строго координирана) акт на молекулата "третиран" вещество. Където един (молекула) е не само подходящо определена в пространство (вж. По-горе), но също така значително променя своите характеристики. Всичко това заедно води до факта, че ензимът се превръща в много по-лесно да се действа на основата, ако е необходимо.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bg.birmiss.com. Theme powered by WordPress.