ОбразуванеНаука

Структурната организация на нивата на протеинови молекули: вторичната структура на протеин

В основата на структурата на протеини и протеиди на полипептидната верига, и протеиновата молекула може да се състои от една, две или повече вериги. Въпреки това, физични, биологични и химични свойства на биополимери се причиняват не само обща химична структура, която може да бъде "безсмислен", но също така и от други нива на организацията на протеиновите молекули.

Първичната структура на протеин се определя чрез качествен и количествен състав аминокиселина. Пептидни връзки са в основата на първичната структура. За първи път тази хипотеза е предложено в 1888 А. Я.. Danilevsky, а по-късно му подозрения бяха потвърдени чрез синтез на пептиди, които се извършват от Е. Фишер. Структурата на протеинови молекули подробно изследвана A. Ya. Danilevskim и Е. Фишер. Според тази теория, протеинови молекули се състоят от голям брой аминокиселинни остатъци, които са свързани чрез пептидни връзки. протеинова молекула може да има един или повече полипептидни вериги.

Когато първичните структури на протеините, използвани за изпитване химични агенти и протеолитични ензими. По този начин, като се използва метода на Edman е много удобно да се идентифицират терминални аминокиселини.

Вторичната структура на протеина показва пространствената конфигурация на молекулата на протеин. Има следните вторични видове структура: алфа-спирала, бета-спирала, колаген спирала. Учените са установили, че най-характеристика на структурата на алфа-спирала на пептидите.

Вторичната структура на протеина се стабилизира чрез водородни връзки. Последният възникне между водородните атоми свързани към електроотрицателна азотен атом на една пептидна връзка, и карбонилна кислороден атом на четвърто един от неговите аминокиселини, и са насочени по спирала. Енергийни изчисления показват, че полимеризацията на тези аминокиселини е по-ефективно полето алфа-спирала, която присъства в естествени протеини.

Вторичната структура на протеин: бета-листова структура

Полипептидни вериги в бета-гънки са напълно удължен. Бета-гънки се образуват чрез взаимодействие на два пептидни връзки. Тази структура е характерни влакнести протеини (кератин, фиброин, и т.н.). По-специално, бета-кератин характеризира с паралелно на полипептидни вериги, които са допълнително стабилизиран чрез междуверижни дисулфидни връзки. коприна фиброин съседните полипептидни вериги са паралелни.

Вторичната структура на протеина: колаген спирала

Образуването състои от три spiralized tropocollagen вериги, което има форма на пръчка. Spiralized верига къдри и образуват superhelix. Helix стабилизира чрез водородни връзки между водорода на пептида срещащи се амино аминокиселинен остатък в една верига и кислородния атом на карбонилната група на аминокиселинния остатък на друга верига. Представено колаген структура дава висока здравина и еластичност.

Третичната структура на протеина

Повечето протеини в естественото състояние са много компактна структура, която се определя от формата, размера и полярността на радикали на амино киселина, и аминокиселинна последователност.

Значително влияние върху формирането на нативния протеин конформация или третични структури са хидрофобни и йонни взаимодействия, водородни връзки и др .. Под действието на тези сили се постига термодинамично целесъобразно конформация на протеиновата молекула и стабилизиране.

На четвъртичната структура

Този вид структура на молекулата е резултат от комбинация от няколко субединици в една молекула комплекс. Съставът на всяка субединица включва първични, вторични и третични структури.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 bg.birmiss.com. Theme powered by WordPress.